Bílkoviny



Bílkoviny, odborně proteiny, patří mezi biopolymery. Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 103 až 106 složené z aminokyselin. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

Anabolizéry jsou založeny na bázi dusíku. Kloubní výživa se často používá v kulturistice. V dnešní době již seženete stimulanty v každé prodejně se sportovní výživou. Iontové nápoje je možné konzumovat i během výkonu.

Základní vlastnosti bílkovin

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH2 a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidová vazba. Podle počtu aminokyselin, které jsou v molekule takto navázány, rozlišujeme

  • oligopeptidy (2–10 aminokyselin)
  • polypeptidy (11–100)
  • vlastní bílkoviny – proteiny (více než 100 aminokyselin).

Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin (ve skutečnosti 21 – viz sekce proteinogenní aminokyseliny), které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20100 (tj. asi 1,3 . 10130 ) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné. Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též globulární). V protikladu ke skleroproteinům (kolagen, keratin, fibroin, tvořící vlasy, rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech sferoproteinů (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalovou kontraktivitu. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.

Proteiny jsou základní stavební látkou lidského těla, ale tělo je umí použít i jako energii. Internetová online lékárna Extra-lékárna.cz, vám přináší léky za zdravé ceny.



Struktura bílkovin

Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů ještě kvartérní strukturu bílkovinného řetězce.

Proteiny jsou určeny zejména k budování kvalitní svalové hmoty. Hubnutí zdravě, efektně a s úsměvem. Kvalitní sportovní výživa a suplementy pro Vaši vysněnou postavu. Kulturistika je individuální sport, jehož cílem je dosáhnout požadovaného vzhledu těla.

Primární struktura

Primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu. Poprvé ji stanovil v roce 1953 Frederick Sanger, čímž byla poprvé dokázána jedinečná kovalentní struktura bílkovin. Určuje chemické vlastnosti bílkoviny a také determinuje vyšší struktury.

Sekundární struktura

Sekundární struktura je prostorové uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“, tzn. mezi několika po sobě jdoucími aminokyselinami. Poprvé byla určena v 30. a 40. letech 20. století. Jsou rozpoznávány různé druhy těchto stavebních motivů: alfa šroubovice (alfa-helix), struktura skládaného listu (beta-sheet), otočka (beta-hairpin), neuspořádaná struktura (random coil) a podobně.

Terciární struktura

Tímto pojmem se označuje trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce. Obecně neexistuje jasná hranice mezi pojmy sekundární a terciární struktura, ale v bioinformatice se standardně hovoří o části řetězce (sekundární struktura) a celém řetězci (terciární struktura).

Kvartérní struktura

Řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu. Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury, které jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi. Kvartérní struktura též řeší prostorové uspořádání těchto podjednotek. Takovéto uspořádání vykazují jen složitější bílkoviny, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy. Rozdělení na podjednotky přináší mnohé evoluční výhody oproti existenci jednoho ohromného řetězce. Při výskytu poruchy ve stavbě stačí nahradit poškozenou podjednotku, což je podobné stavbě budov za použití prefabrikátů. Místo výstavby podjednotky může být navíc odlišné od místa jejího výskytu. Bílkoviny se mohou skládat buď z odlišných (oligomery) nebo ze shodných podjednotek (protomery). Oblasti styku jednotlivých podjednotek jsou tvořeny především vodíkovými můstky a jinými nekovalentními interakcemi.

Symetrie

Bílkoviny většinou vykazují v oblasti spoje prvky symetrie. Nejjednodušší symetrií je cyklická symetrie. Označuje se Cn, kde n je počet protomerů uspořádaných v kruhu, který je středem symetrie. Jednotlivé protomery spolu svírají úhel 360°/n. Nejobvyklejší je C2 symetrie, kde jsou dvě podjednotky přímo proti sobě. Vyšší cyklické symetrie jsou poměrně vzácné. Složitější symetrie se nazývá diedrální a značí se Dn. Takové dimery jsou v podstatě tvořeny dvěma cyklicky symetrickými polovinami, jedna z nich leží pod a druhá nad rovinou symetrie. Střed symetrie se pak nachází v polovině spojnice středů symetrie obou cyklicky symetrických polovin. Polypeptidy s takovýmto uspořádáním jsou poměrně snadno disociovatelné na dva cyklicky symetrické oligomery. K další disociaci na protomery v přírodních podmínkách obvykle nedochází, protože k jejímu dosažení by už bylo zapotřebí značně drastických podmínek.

Funkce bílkovin

Bílkoviny jsou základem všech známých organismů, a proto v něm plní různé funkce.

  • Stavební (kolagen, elastin, keratin)
  • Transportní a skladovací (hemoglobin, transferin)
  • Zajišťující pohyb (aktin, myosin)
  • Katalytické, řídící a regulační (enzymy, hormony, receptory…)
  • Ochranné a obranné (imunoglobulin, fibrin, fibrinogen)

Proteinogenní aminokyseliny

Kombinací 20 (ve skutečnosti 21) proteinogenních aminokyselin jsou tvořeny všechny známé bílkoviny. Jako tzv. 21. proteinogenní aminokyselina se označuje selenocystein (seCys). Tato aminokyselina nahrazuje cystein v lidském enzymu glutathionperoxidáze a v enzymech některých bakterií. Z 21 aminokyselin bývají některé řazeny mezi tzv. esenciální aminokyseliny, které tělo neumí syntetizovat a musí je přijímat s potravou.

Proteinogenní aminokyseliny
alanin • arginin • asparagin • cystein • fenylalanin • glutamin • glycin • histidin • isoleucin • kyselina asparagová • kyselina glutamová • leucin • lysin • methionin • prolin • pyrolysin • selenocystein • serin • threonin • tryptofan • tyrosin • valin

Důkaz bílkovin

Pro důkaz bílkovin se používají následující reakce:

  • xantoproteinová reakce
  • biuretová reakce

Metabolismus bílkovin

Metabolismus bílkovin je souhrn různých biochemických procesů, při nichž jsou syntetizovány a rozkládány bílkoviny.

Biosyntéza proteinů

Nejprve musí dojít k syntéze aminokyselin (či k jejich přijetí z potravy), následně probíhá vlastní proteosyntéza. Platí, že syntéza 12 z 20 základních aminokyselin probíhá v lidském těle. Zbylé musí člověk přijmout v potravě. Základní aminokyselinou v lidském metabolismu je kyselina glutamová, ta vzniká aminací kyseliny α-keto-glutarátové. Transaminací kyseliny glutamanové vzniká alanin a kyselina asparagová. Všechny zbývající aminokyseliny vznikají transaminací kyseliny glutamanové s α-ketokyselinou. Následuje vlastní proteosyntéza, tedy „výroba“ proteinů na základě genetické informace zapsané v DNA. Proteosyntéza, tedy vlastně translace, je posledním krokem realizace DNA. Probíhá na ribozomech a celého procesu se účastní nejen stavební částice (aminokyseliny), ale také např. mRNA či tRNA.

Rozklad proteinů

Rozklad proteinů se také nazývá proteinolýza. Bílkoviny se tráví na aminokyseliny, v krvi je určitá stálá hladina aminokyselin. Zdrojem aminokyselin jsou jednak bílkoviny z potravy, jednak opotřebované bílkoviny z tkání; malé množství aminokyselin vzniká při přeměně sacharidů. Aminokyseliny jsou potřebné: k syntéze stavebních bílkovin těla, k syntéze enzymů a hormonů, k syntéze plazmatických bílkovin, k přeměně na sacharidy. Část aminokyselin se odbourává na jednodušší látky a při tom se získává energie. Bílkoviny se neukládají do zásob. Při katabolickém odbourání aminokyselin dochází nejdříve k jejich deaminaci. Aminové skupiny se odštěpují ve formě toxického amoniaku, který je v jaterních buňkách v tzv. ornitinovém cyklu přeměněn na močovinu, jež je krví zanesena do ledvin a vyloučena močí z těla. Uhlíkaté zbytky aminokyselin se začleňují do Krebsova cyklu, kde jsou dekarboxylovány a dehydrogenovány.

Pozn.: 1 molekula močoviny = 3 ATP = ornitinový cyklus.

Enzymy štěpící bílkoviny jsou např. pepsinogen (žaludek), erepsin (tenké střevo), trypsin, chymotrypsin (slinivka břišní). Mezi hormony řídící štěpení bílkovin patří glukokortikoidy, somatotropin, testosteron a insulin.

Nabídka aminokyselin v internetovém obchodě »


Reklama:


Inzerujte zde!

Máte zájem o reklamu? Kupte si textový odkaz na této pozici!

Inzerujte zde!

Máte zájem o reklamu? Kupte si textový odkaz na této pozici!